Секрет миллионолетней стойкости коллагена в костях динозавров, возможно, раскрыли ученые Массачусетского технологического института (MIT), 4 сентября сообщает отдел новостей Американского химического общества (ACS).

Результаты своего исследования ученые MIT представили в статье «Исключение Паули из-за n→π* взаимодействий: значение для палеобиологии», опубликованной в журнале ACS Central Science.

Динозавры продолжают удивлять людей, и еще одним поводом для удивления ученых стало открытие, что коллаген в костях их скелетов сохраняет свою структуру в течение миллионов лет, несмотря на то, что содержит химические связи, которые должны сохраняться только около 500 лет.

В своей статье ученые MIT сообщают, что уникальная прочность этого белка может быть результатом молекулярной структуры, защищающей эти связи от воздействия воды, присутствующей в окружающей среде. Раскрытие секрета долгой жизни коллагена в костях динозавров может помочь в разработке других долговечных соединений.

Коллаген в организме животных является самым распространенным белком. Он содержится в коже и соединительных тканях, таких как хрящи и кости. Фрагменты коллагена были извлечены из костей окаменелостей тираннозавра возрастом 68 миллионов лет и, предположительно, были обнаружены в скелете люфенгозавра возрастом 195 миллионов лет.

Структура коллагена представляет собой белковые нити — цепочки аминокислот, образующие тройные спирали. Эти спирали, в свою очередь, подобно веревке, переплетаются между собой, образуя прочный волокнистый материал. Но при воздействии воды пептидные связи, соединяющие аминокислоты, обычно разрушаются в процессе гидролиза.

Однако, когда пептиды включаются в коллаген, такого разрушения не происходит. Этому явлению было предложено несколько объяснений, но профессор Рональд Т. Рейнс — химик-биолог из и MIT, и его коллеги посчитали, что в этих теориях отсутствует физическая и химическая основа для сопротивления разрушению пептидных связей в коллагене, как это произошло в древних костях динозавров. Поэтому команда решила заполнить недостающие звенья.

Используя экспериментальные и вычислительные методы, исследователи изучили поведение низкомолекулярных имитаторов коллагеновых пептидов. В частности, они изучили взаимодействия между ацильными группами молекул, каждая из которых содержит атом углерода, связанный двойной связью с атомом кислорода.

Они обнаружили, что каждая ацильная группа частично делит свои электроны с соседней ацильной группой. Полученные исследователями результаты свидетельствуют о том, что такие взаимодействия защищают каждую пептидную связь в тройной спирали коллагена от гидролиза и поэтому структура может оставаться нетронутой.

Исследователи считают, что уроки стабильности, полученные в результате таких взаимодействий, могут помочь в разработке других исключительно долгоживущих материалов.